시계로서의 시간 결정
Synopsis: A Time Crystal as a Clock

새로운 이론 연구는 스핀 상태 사이에서 진동하는 비정상적인 물질 상태를 시간 기록에 어떻게 사용할 수 있는지 보여준다.

시간 결정은 서로 다른 배열 사이에서 진동하는 이국적인 평형 상태의 물질이다. 2016년에 처음 만들어진 결정체는 “이산적”으로, 이는 불균형을 유지하기 위해 주기적인 “차주기”가 필요한 유형이다. 이미 주기적인 신호에 의존하는 이는 이산 시간 결정을 시계로서 불필요하게 만든다. 그러나 연구자들은 이후 열 기울기나 일정한 광선과 같은 비주기적 에너지 흐름에 의해 구동됨에도 불구하고 진동하는 “연속적인” 시간 결정을 시연했다. 이제 이탈리아 International Centre of Theoretical Physics의 Ludmila Viotti와 동료들은 이러한 시간 결정의 시간 유지 가능성을 탐구했다.

연구자들은 이론적으로 두 개의 스핀 상태로 존재할 수 있는 상호작용하는 입자 시스템을 모형화했다. 시스템을 통해 흐르는 에너지는 입자들이 한 스핀 상태에서 다른 스핀 상태로 전환되도록 한다. 입자들이 자발적으로 뒤로 뒤집히면, 감지 가능한 광자를 방출한다.

각 스핀 뒤집기는 무작위로 발생하지만, Viotti와 그녀의 동료들은 입자들 간의 상호작용이 여러 배열 간에 집단적으로 순환하게 하여 주기적인 광자 폭발을 생성하여 시계의 “똑딱거림”을 정의하는 데 사용할 수 있다는 사실을 발견했다. 각 터짐 사이의 시간은 다르지만, 여러 터짐에 걸쳐 평균을 내면 정확하게 정의된 간격을 얻을 수 있다. 연구자들은 이 새로운 정밀도를 모래시계의 모래에 비유한다: 처음 몇 개의 알갱이는 무작위로 떨어지지만, 그 수가 증가함에 따라 평균 낙하율은 예측 가능한 값으로 수렴한다. 연구자들은 또한 더 강한 집단 행동이 소음에 대해 더 견고하게 만들기 때문에 입자가 더 많이 추가될수록 시계가 더 일관되게 똑딱거린다는 사실을 발견했다. 그들은 제안된 시계가 차가운 원자 구름을 사용하여 실현될 수 있으며 시계 정밀도에 대한 열역학적 제약을 밝힐 수 있다고 말한다.

Quantum Time Crystal Clock and Its Performance, Ludmila Viotti, Marcus Huber, Rosario Fazio and Gonzalo Manzano, Phys. Rev. Lett. 136, 110401 (2026), Published March 18, 2026.

전자에 미치는 차원의 영향 분리하기
Synopsis: Isolating the Effect of Dimensions on Electrons

새로운 층상 물질을 통해 연구자들은 물질이 3D에서 2D로 이동함에 따라 금속성 전자의 행동이 극적으로 변화하는 것을 기록할 수 있었다.

금속의 원자 격자에 어떤 무질서가 포함되어 있으면 전도 전자가 작은 영역에 갇힐 수 있는데, 이 현상을 Anderson 국소화라고 한다. 그 효과는 1D 및 2D 결정에서 가장 강하며, 약한 무질서도 국소화로 이어진다. 그래핀 및 다른 2D 소재가 미래 전자기기에 얼마나 중요한지를 고려할 때, 연구자들은 2D 국소화 이론을 검증하고 확장하고자 한다. 현재 미국 Columbia University의 Abhay Pasupathy와 그의 동료들은 주사 터널링 현미경(STM) 탐침을 사용하는 주사 터널링 분광법(STS)을 사용하여 2D가 될 때까지 점진적으로 적은 층을 가진 3D 시료를 연구함으로써 국소화의 시작을 직접 관찰했다.

금속의 2D 국소화에 대한 이전 연구들은 스퍼터링, 증발 또는 켜쌓기를 사용하여 만든 박막을 포함했다. 이러한 기술들은 3D(덩어리) 시료보다 더 심각한 무질서를 가진 2D 시료를 생성하는 경향이 있어, 국소화에서 차원의 역할을 분리하는 것이 어렵다. 또한, 이러한 시료들은 종종 공기 중의 산소와 화학적으로 반응하여 STM과 같은 표면 탐침을 사용하여 전자적 특성을 높은 공간 해상도로 본뜨는 것이 어려웠다.

Pasupathy와 그의 동료들은 최근에 확인된 층상 물질인 요오드화 팔라듐 알루미늄을 연구했다. 요오드화 팔라듐 알루미늄은 공기 중에서 안정적이며 점진적으로 벗겨져 한 층만큼 얇은 시료를 만들 수 있다. 결정적으로, 얇은 시료는 덩어리 시료와 동일한 무질서(때때로 점 결함)를 가지고 있다. 연구진의 STS 데이터는 2D 시료에서 전자 밀도가 증가한 나노미터 규모의 조각을 보여주는 지도를 포함하여 여러 가지 국소화 징후를 밝혀냈다. 연구팀은 실험의 높은 공간 해상도를 이용해 초전도 및 양자 홀 시스템을 탐구할 계획이다.

Anderson Localization in a Two-Dimensional Metal, Morgan Thinel, Taketo Handa, Christie S. Koay, Daniel G. Chica, Nicholas Olsen, Apoorv Jindal, JeongHeon Choe, Xavier Roy, Xiaoyang Zhu and Abhay N. Pasupathy, Phys. Rev. Lett. 136, 096401 (2026), Published March 3, 2026.

단백질 접힘에서 장벽 통과 해결
Viewpoint: Resolving Barrier Crossing in Protein Folding

시간 고해상도 형광 측정은 단백질이 펼쳐진 상태와 접힌 상태를 분리하는 에너지 장벽을 얼마나 빨리 통과하는지를 보여준다.

단백질은 생명의 활성 분자이다. 그들은 기능을 수행하기 위해 특정 구조, 즉 “접힘”을 채택한다. 생물물리학자들은 오랫동안 “단백질 접힘 문제”에 매료되어 왔다: 아미노산 구성 요소의 서열이 어떻게 단백질의 궁극적인 접힘을 암호화할 수 있으며, 어떻게 접힘이 이렇게 빠르고 안정적으로 일어날 수 있을까? 접힘 과정은 가능한 구성의 넓은 공간을 통해 확산적인 무작위 걷기로 이해할 수 있으며, 이는 접힌 상태에 도달하기 위한 에너지 장벽의 교차로 이어진다. 펼쳐진 구성을 탐색하는 데 소요되는 시간은 여러 규모에 걸쳐 다양한 실험 기법을 통해 측정되었다. 반면, 생물학적으로 관련된 조건에서 자연적으로 발생하는 단백질에서는 에너지 장벽을 궁극적으로 통과하는 비교적 짧은 시간(전이 경로 시간)을 측정한 적이 없었다. 현재 미국 Maryland에 있는 National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Diseases (국립 당뇨병 및 소화기 및 신장 질환 연구소, NIDDK)의 Hoi Sung Chung 박사와 동료들은 고해상도 단일 분자 방법을 사용하여 8개의 작은 단백질에 대한 전이 경로 시간을 측정하여 단백질이 어떻게 접히는지에 대한 중요한 통찰력을 제공하고 있다. 단백질의 최종 접힌 구조를 예측하는 데 있어 주요 진전은 실험적으로 결정된 단백질 구조와 종 사이의 단백질 서열 변이로부터 추론된 진화적 제약을 활용하는 기계 학습 접근 방식인 AlphaFold에서 비롯되었다. 그러나 초기에 펼쳐진 아미노산 사슬이 어떻게 그 구조에 도달하기 위해 스스로를 조정하는지에 대한 근본적인 질문은 여전히 남아 있다.

이 문제를 이해하기 위한 생산적인 틀은 단백질 접힘을 자유 에너지 지형에서의 확산으로 취급하는 것이었다. 그 그림에서 세로축은 특정 구성에 대한 단백질의 자유 에너지를 나타내며, 가로축은 형태의 자유도에 해당한다. 일반적인 단백질은 수백 개의 아미노산으로 구성되어 있기 때문에 이 지형은 엄청나게 고차원적이다. 그러나 실제로 접힘은 효과적인 1차원 지형을 사용하여 경험적으로 모형화할 수 있으며, 이는 단일 “반응 좌표”가 접힌 상태로 진행되는 과정을 추적한다. 개념적으로, 이러한 감소는 열적으로 활성화된 장벽 교차로 접히는 것을 의미한다: 접힌 상태와 펼쳐진 상태는 고에너지 전이 상태로 분리된 에너지 지형의 최솟값이다. 전이 상태는 높은 에너지를 가지고 있다. 왜냐하면 이 상태에 도달하는 것은 단백질에서 상당한 형태적 자유를 희생시키며 특정 상호작용의 형성을 의미하기 때문이다. 장벽을 넘기 위해서는 충분히 큰 무작위 열 변동을 기다려야 하며, 이는 전체 접힘 시간을 설정한다. 이 에너지가 공급되면 단백질은 장벽을 넘어 비교적 짧은 시간 내에 접힌 구조로 자리 잡는다.

단백질이 장벽을 가로지르는 짧은 간격인 전이 경로 시간을 측정하는 것은 실험적으로 어려운 일이다. 이 과정의 확률적 특성은 서로 다른 단백질이 동시에 장벽을 넘도록 동기화될 수 없음을 의미한다. 이 제한은 단일 분자 접근 방식을 유도하는 분자 집합에 대해 평균을 내는 실험의 가능성을 배제한다. 그러나 전이를 해결하려면 마이크로초 이하의 시간 해상도가 필요하며, 이는 단백질 접힘을 연구하는 데 사용되는 대부분의 단일 분자 기술의 범위를 벗어난다.

2012년, William Eaton이 이끄는 NIDDK 팀은 단분자 Förster 공명 에너지 전달(FRET)을 기반으로 한 유망한 방법을 개발했다. FRET에서 두 개의 작은 분자 염료로 표지된 단백질은 주로 확장되고 펼쳐진 배열에서 한 주파수에서 형광을 띠며, 꽉 차고 접힌 배열에서는 다른 주파수에서 형광을 낸다. 그러나 이러한 측정에서 전이 경로 시간은 검출된 형광 광자 사이의 평균 간격과 비슷하여 생물학적으로 관련된 용액에서 자연 단백질의 시간 해상도가 불충분했다. (해상도는 최대 가능도 통계 분석을 통해 단백질의 상태를 결정하기 위해 충분한 수의 광자를 얼마나 빨리 축적할 수 있는지에 따라 제한된다.) 이 방법은 점성 글리세롤 용액에서 느리게 작동하는 조작된 단백질과 자연 단백질과 같이 충분히 느린 단백질의 전이 경로 시간만 측정할 수 있었다. 그 결과, 분자 역학 시늉내기는 잘 알려진 한계에도 불구하고 많은 단백질의 전이 경로 시간에 접근할 수 있는 유일한 방법으로 남아있었다.

Chung과 동료들은 광자 검출률을 높이기 위해 단일 분자 FRET 설정을 수정했다. 그들의 설계는 도파관 역할을 하는 표면 특징을 가진 나노 무늬 기판을 포함한다. 이는 검출기를 향한 빛의 아래쪽 전파를 촉진한다. 그 결과 도파관으로 확산된 단백질의 경우 검출된 광자 흐름이 5‒6배 증가하여 검출된 광자 사이의 간격이 줄어든다. 이러한 감소는 시간 해상도를 높여 전이 경로를 보다 정확하게 식별할 수 있게 한다.

연구팀은 이 기술을 전체 접힘 시간이 0.1에서 1000 밀리초 사이인 여덟 개의 단백질에 적용했다. 그 네 자릿수 크기의 확산에도 불구하고, 그 단백질들의 전이 경로 시간은 0.7‒4 μs의 훨씬 더 좁은 범위 내에 모여 있었다. 이 결과는 전체 접힘 시간이 장벽 높이에 지수적으로 의존하는 반면, 전이 경로 시간은 이에 따라 로그적으로만 달라진다는 1차원 에너지-지형 이론과 일치한다. 흥미롭게도, Chung과 동료들은 전체적으로 가장 빠른 접힘 시간을 가진 단백질들이 가장 느린 전이 경로 시간을 가진다는 것을 관찰했다. 그 역관계는 넓은 저에너지 장벽의 차이와 일치한다. 즉, 빠른 접힘을 선호할 때는 장벽을 통과하는 속도가 느린 반면, 좁고 날카로운 장벽은 접힘 시간을 연장하지만 더 빠른 교차를 허용한다. 자연 단백질의 짧은 전이 경로 시간은 앞서 언급한 조작된 단백질에서 관찰된 13-μs 시간과 비교했을 때, 생물학적 진화가 빠른 전이 상태 교차를 위해 접힘 에너지 지형을 최적화했을 수 있음을 시사한다.

단백질 크기에 따라 전이 경로 시간이 어떻게 확장되는지 분석한 결과, 더 큰 단백질이 더 빨리 장벽을 넘는 경향이 있는 것으로 나타났다. 이 눈금바꿈은 더 큰 단백질이 더 작은 단백질보다 더 빠르게 고유 접촉(접힌 구조에 존재하는 아미노산 간의 화학적 상호작용)을 형성한다는 것을 의미한다. 이러한 직관에 반하는 행동은 형태 공간을 무작위로 걷는 것에서 기대되는 것이 아니다. 대신, 아미노산 사슬의 먼 부분들 간의 상호작용이 자연 접촉의 형성을 협력적으로 촉진하는 보다 조정된 “지퍼채움” 메커니즘을 제안한다.

접힘 메커니즘에 대한 추가적인 통찰력은 개별 분자 간의 전이 경로 시간 분포나 장벽 통과 중 단백질의 상세한 역학과 같은 전이의 추가적인 특징을 측정하는 데서 얻을 수 있다. 이러한 특성화는 DNA에서 이루어졌으며, 전이 경로 시간이 길어질수록 광학 집개와 같은 단일 분자 힘 분광법에 접근할 수 있게 된다. 단백질에서 유사한 측정을 하려면 단일 분자 기술의 추가 발전이 필요하다. 막 단백질에서의 전이 경로 측정은 특히 유익할 것이다. 지금까지의 모든 전이 경로 측정은 막 단백질 대신 용해성 단백질에 초점을 맞췄기 때문이다. 막 단백질은 세포막의 지질 이중층 내에 존재하기 때문에, 이들의 접힘은 서로 다른 힘에 의해 주도되며 물에 접히는 수용성 단백질보다 전이 경로 시간이 훨씬 더 길 수 있다. 접힘 역학에 대한 완전한 이해를 통해 단백질 행동을 보다 정확하게 제어할 수 있으며, 이는 진화적으로 최적화된 에너지 지형을 활용하는 약물 설계 또는 단백질 공학 전략에 정보를 제공할 수 있다.

Cooperative Native Contact Formation Facilitates Free Energy Barrier Crossing in Protein Folding, Chi-Jui Feng, Ulrich Baxa, John M. Louis and Hoi Sung Chung, Phys. Rev. Lett. 136, 108401 (2026), Published March 9, 2026.

[편집위원 송태권 (tksong@changwon.ac.kr)]